Tyrosin
Tyrosin ist in seiner natürlichen L-Form eine nichtessenzielle proteinogene Aminosäure, die in den meisten Proteinen vorkommt, in großen Mengen im Casein. Tyrosin ist Ausgangssubstanz für die Biosynthese von Catecholaminen, Melanin und Thyroxin.
Vorkommen
Tyrosin kommt im Körper als Zersetzungsprodukt von Proteinen vor.
Säugetiere können Tyrosin aus der essentiellen Aminosäure Phenylalanin synthetisieren, welche mit der Nahrung aufgenommen wird.
Synthese
Tyrosin entsteht durch Biopterin-abhängige Hydroxylierung von Phenylalanin. Das diese Reaktion katalysierende Enzym ist die Phenylalaninhydroxylase. Dabei wird ein Sauerstoffmolekül (O2) verbraucht, ein Wassermolekül (H2O) entsteht.
Abbau
Der Abbau von L-Tyrosin (= para-Hydroxyphenylalanin) beginnt mit einer α-Ketoglutarat-abhängigen Transaminierung durch die Tyrosin-Transaminase zu para-Hydroxyphenylpyruvat (die Positionsbezeichnung para, kurz p, bedeutet, dass OH-Gruppe und Seitenkette am Phenylring gegenüberliegen).
Den nächsten Schritt katalysiert die p-Hydroxylphenylpyruvat-Dioxygenase unter Einbau von Sauerstoff und Abspaltung von CO2 zum Homogentisat 2,5-Dihydroxyphenyl-1-acetat.
Durch Ringspaltung zwischen Acetyl -und Hydroxylgruppe kann hieraus durch Kondensation mit Tocopherol das Tocopherol-Hydrochinon entstehen. Oder aber es entsteht durch Einlagerung eines weiteren O2-Moleküls (ein O an die Acetyl-Gruppe, ein O an die Hydroxy-Gruppe daneben) durch die Homogentisat-Dioxygenase das Maleylacetacetat.
Mit der Maleylacetacetat-cis-trans-Isomerase entsteht in diesem Fall Fumarylacetat durch Rotation der durch Oxidation (aus -OH) entstanden Carboxylgruppe. Fumarylacetacetat kann nun durch Fumarylacetacetat-Hydrolase, wie für Hydrolasen üblich, durch Wassereinlagerung gespalten werden.
Dabei werden Fumarat (auch ein Metabolit des Citrat-Zyklus) und Acetacetat (Butan-(3)-on-Säure) frei. Acetacetat ist ein Ketonkörper, welcher mit Succinyl-CoA aktiviert wird, und danach in zwei Moleküle Acetyl-CoA (für Citrat-Zyklus und Fettsäuresynthese) umgesetzt werden kann.
Funktionen
Im Nebennierenmark werden aus L-Tyrosin die Hormone Adrenalin und Noradrenalin gebildet und bei Bedarf direkt an das Blut abgegeben.
Die Bildung der Schilddrüsenhormone Triiodthyronin (T3) und Thyroxin (T4) im Colloid der Schilddrüse beruht ebenfalls auf Tyrosin-Untereinheiten.
Eine besondere Bedeutung hat das Tyrosin in Proteinen, die an Signaltransduktionsprozessen beteiligt sind. Es fungiert als Empfänger von Phosphat-Gruppen, die durch Proteinkinasen (sog. Rezeptor-Tyrosin-Kinasen) übertragen werden und das Zielprotein in seiner Aktivität verändern.
Wirkungsweise im menschlichen Körper
Tyrosin hat als Ausgangsstoff für Neurotransmitter eine relativ stark aufhellende (stimmungssteigernde) Wirkung. Die typische Tagesdosierung für einen Erwachsenen beträgt ca. 100mg.
Daher wird sie wie Phenylalanin auch, z.B. in der orthomolekularen Medizin als mildes Antidepressivum eingesetzt bzw. empfohlen.
Die übliche Dosierung beträgt dann allerdings 500-1000mg pro Tag.
Für schwere Depressionen ist Tyrosin jedoch nicht geeignet.
Krankheiten
Auch in Folge einer Phenylketonurie (PKU) kann es zu einem Mangel an Tyrosin kommen. Über Nahrung aufgenommenes Phenylalanin kann nicht korrekt zu Tyrosin synthetisiert werden, welches dem Körper infolgedessen medikamentös zugeführt werden muss, da es ansonsten zu einer Unterproduktion von Melanin (Albinismus) und Thyroxin (Kretinismus) kommt. Ebenso kommt es zu Problemen bei der Herstellung von Katecholaminen.
Weitere Eigenschaften
In der Abbildung ist Tyrosin mit zugehöriger Elektronendichtekarte zu sehen, so wie sie bei einer Kristallstrukturanalyse aus einem Proteinkristall erhalten wird, das Protein war in diesem Fall Concanavalin A.
Isoliertes Tyrosin fluoresziert bei Anregung mit UV-Licht. Im Protein-Verband kommt es in Gegenwart der aromatischen Aminosäure Tryptophan zu einem Resonanzenergietransfer zu diesen Aminosäureeinheiten.
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