Cytochrom c Oxidase
Das Enzym Cytochrom c Oxidase, genauer Cytochrom c : Sauerstoff Oxidoreduktase (systematischer Name), Cytochrom aa3 Komplex oder auch Komplex IV der mitochondrialen Atmungskette genannt, ist eine Oxidoreduktase. Das Enzym katalysiert in einer gekoppelten Reaktion die Oxidation von Cytochrom_c mit der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser und dem Transport von Protonen über eine biologische Membran.
Die Enzymfamilie der Häm-Kupfer Oxidasen
Die Cytochrom c Oxidase gehört zur Superfamilie der Häm-Kupfer Oxidasen, die bei allen aerob atmenden Organismen den terminalen Elektronenakzeptor der Atmungskette darstellen. Sie sind für nahezu sämtlichen Sauerstoffverbrauch der atmenden Organismen verantwortlich. Die Oxidasen sind bei Eukaryonten in der inneren Mitochondrienmembran, bei Prokaryonten in der inneren Zellmembran eingelagert. Varianten der Cytochrom c Oxidase kommen in der Zellmembran aerober Bakterien vor. Diese enthalten zum Teil modifizierte Kofaktoren (Häm-Varianten), oder verwenden andere Elektronendonoren als Cytochrom c (Chinol-Oxidasen z.B. in Escherichia coli). Sie besitzen sämtlich große strukturelle und funktionelle Homologie und enthalten im aktiven Zentrum eine Häm-Gruppe und ein Kupfer-Ion.
Struktur
Der mitochondriale Enzymkomplex in Säugetieren besteht aus 13 Untereinheiten, von denen die Untereinheiten I-III mitochondrial und die weiteren Untereinheiten IV-XIII vom Nukleus kodiert sind. Die Untereinheit I besitzt drei redoxaktive Metallzentren Häm a, Häm a3 und CuB. Häm a3 und CuB bilden zusammen das katalytisch aktive Zentrum, an dem Sauerstoff bindet und zu Wasser reduziert wird. Die Untereinheit II besitzt das redoxaktive Metallzentrum CuA, das Elektronen vom Cytochrom c aufnimmt, die dann zum Häm a und weiter zum Häm a3 transferiert werden.
Funktion
Die Funktion der Cytochrom c Oxidase besteht aus der
Reduktion von Sauerstoff zu Wasser (biologische Knallgasreaktion) mittels Elektronen vom Cytochrom_c und dem
Transport von Protonen (Protonenpumpe) über die biologische Membran.
Redoxreaktion und Protonentranslokation sind in der Cytochrom c Oxidase über einen bisher nicht bekannten Mechanismus miteinander gekoppelt.
Während des katalytischen Zyklus der Cytochrom c Oxidase wird ein Molekül Sauerstoff (O2) zu zwei Molekülen Wasser (H2O) reduziert. Als Reduktionsmittel werden vier Elektronen (e?) von vier Molekülen Cytochrom_c sowie Protonen (H+) für die Wasserbildung aus dem Innenraum des Mitochondriums (Matrix) gebraucht.
Die bei der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser freigesetzte Energie wird zum Aufbau eines Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran genutzt. Pro Reaktionszyklus werden vier Protonen aus dem Innenraum des Mitochondriums in den Intermembranraum transportiert.
Reaktionsgleichung:
: 4 Cyt c (FeII) + O2 + 8 H+innen ? 4 Cyt c (FeIII) + 2 H2O + 4 H+außen
Inhibitoren
Cyanide, Kohlenmonoxid und Azide sind Inhibitoren der Cytochrom c Oxidase. Sie blockieren irreversibel die Bindungsstelle für Sauerstoff im aktiven Zentrum.
Nachweis
Zum Nachweis des Enzyms Cytochrom c Oxidase in Zellen wird der Oxidase-Test verwendet.
Alternative Bezeichnungen
Cytochrom_c : O2 Oxidoreduktase
Cytochrom Oxidase (Zytochromoxidase)
Komplex IV der Atmungskette
Cytochrom aa3 Komplex nach David Keilin
Atmungsferment nach Otto Warburg (Nobelpreis für die Entdeckung)
Indophenol Oxidase nach Paul Ehrlich
Siehe auch
Bekannte 3D-Kristallstrukturen der Cytochrom c Oxidase:
* das mitochondriale Enzym aus Rinderherz:
* das bakterielle Enzym aus Escherichia coli: Weitere Enzym-Komplexe der Atmungskette:
* Komplex I auch Visualisierung der 3D-Struktur mit Jmol (Java)
